Солёные геотермальные озёра и моря Земли заселены весьма необычными солелюбивыми палочковидными бактериями Halobacterium halobium, которые выработали способность выдерживать большие концентрации поваренной соли в среде. Биохимический аппарат клеток (ферменты, рибосомы) этих бактерий не только нечувствителен к соли, но нуждается в ней и эффективно функционирует только в растворах с почти насыщенными концентрациями соли. Они часто появляются в виде пурпурно-красноватых окрашенных пятен на солёной высушенной рыбе или коже, при обработке которых использовалась соль из озёр и морей. Эти бактерии, получившие название галофильных (т.е. "любящих соль") обладают уникальной особенностью преобразовывать энергию солнечного света за счёт содержащегося в их мембранах особого пигментсодержащего белка бактериородопсина.
Бактериородопсин, названный по аналогии с белком зрительного аппарата млекопитающих был выделен из клеточной мембраны клеток Halobacterium halobium в 1971 году В. Стохениусом (США) и Д. Остерхельтом (ФРГ) [1]. Этот необычный белок представляет собой хромопротеид, связанный с остатком лизина-216, который содержит в качестве хромоформной группы эквимолекулярную смесь 13-цис- и полностью транс-ретинольного С20-каротиноида, определяющего пурпурно-красноватый цвет этих бактерий.
Полипептидная цепь белка состоит из 248 аминокислотных остатков, 67% которых являются гидрофобными. Липидная составляющая пурпурной мембраны Halobacterium halobium представлена диэфирным аналогом фосфатидилглицерофосфата (50%), сульфогликолипидами (30%), каротиноидами и неполярными липидами (рис.1, А).
Пурпурная мембрана галофильных бактерий представляет собой естественный двумерный кристалл. Молекулы бактериородопсина организованы в мембране в виде тримеров; каждый тример окружён шестью другими так, что образуется правильная гексагональная решётка (рис.1, B).
Сама же молекула бактериородопсина состоит из семи находящихся в конформации a-спирали сегментов, пронизывающих всю толщу мембраны клетки в направлении, перпендикулярном её плоскости (рис. 1, С). Этот факт позволил применить прямые физические методы для изучения пространственной структуры бактериородопсина в мембране. Комбинацией электронно-микроскопических и дифракционных методов анализа была определена молекулярная структура белка в виде конформации альфа-спирали. Гидрофобные домены представляют собой трансмембранные сегменты, а гидрофильные домены выступают из мембраны и соединяют отдельные внутримембранные a-спиральные тяжи белковой молекулы.
